Что такое денатурация и под действием каких факторов она может происходить

Денатурация белков

Денатурация белков (от лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа; не путать с лат. denaturatus — лишенный природных свойств) — термин биологической химии, означающий потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.

Содержание

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Ренатурация

Ренатурация (высаливание) — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима.

См. также

Ссылки

Полезное

Смотреть что такое «Денатурация белков» в других словарях:

денатурация белков — – явление разрушения нативной (вторичной, третичной и четвертичной) структуры белка под действием химических и физико химических факторов … Краткий словарь биохимических терминов

Денатурация белков — * дэнатурацыя бялкоў * denaturation of proteins разворачивание белковой молекулы, потеря ею четвертичной, третичной и вторичной структур под действием высокой температуры или ионных детергентов, таких как содиумдодецил сульфат. Переход из… … Генетика. Энциклопедический словарь

денатурация белков — (иск. лат. denaturare лишать природных свойств) изменение естественных свойств белков при изменении физ. и хим. условий среды (температуры, давления и т. п.), проявляющееся в понижении растворимости белков, повышении вязкости их растворов,… … Словарь иностранных слов русского языка

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря, изменение естественных свойств белков (растворимости, гидрофильности, вязкости и т. д.) вследствие нарушения естественной вторичной и третичной структур под влиянием высокой температуры, действия сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов … Словарь ботанических терминов

Денатурация — Денатурация лишение естественных свойств Денатурация биополимеров изменение структуры их молекул, приводящее к потере их естественных свойств: Денатурация белков Денатурация нуклеиновых кислот Денатурация продуктов изменение… … Википедия

денатурация — и, ж. dénaturation f. 1. Изменение природной структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты и других биополимеров при воздействии физических и химических свойств среды (температуры, давления и т. п.). БАС 2. Белки природных продуктов называют… … Исторический словарь галлицизмов русского языка

ДЕНАТУРАЦИЯ — (от лат. De приставка, означающая удаление, утрату, и nаtura природные свойства), утрата природной (нативной) конфигурации молекулами белков, нуклеиновых к т и др. биополимеров в результате нагревания, химич. обработки и т. п. Обусловлена… … Биологический энциклопедический словарь

денатурация — и, мн. нет, ж. ( … Словарь иностранных слов русского языка

Денатурация — белков (от Де. и лат. natura природные свойства, сущность), характерное для белковых веществ изменение их строения и естественных свойств при изменении физических и химических условий среды: при повышении температуры, изменении… … Большая советская энциклопедия

денатурация — см. денатурировать; и; ж. Денатура/ция белков. Денатура/ция спирта … Словарь многих выражений

Источник

Что такое денатурация и под действием каких факторов она может происходить

Под денатурацией понимают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы, перечисленные ниже.

Нагревание или излучение белка, например инфракрасное или ультрафиолетовое. Кинетическая энергия, сообщаемая белку, вызывает вибрацию его атомов, вследствие чего слабые водородные и ионные связи разрываются,и белок свертывается (коагулирует).

Сильные кислоты, щелочи, соли денатурируют белок. Под действием этих реагентов ионные связи разрываются и белок коагулирует. Длительное воздействие реагента может вызвать разрыв и пептидных связей.

Тяжелые металлы денатурируют белок. Положительно заряженные ионы тяжелых металлов (катионы) образуют прочные связи с отрицательно заряженными карбоксил-анионами R-групп белка и часто вызывают разрывы ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость. Вследствие этого находящийся в растворе белок выпадает в осадок.

Органические растворители и детергенты денатурируют белок. Эти реагенты нарушают гидрофобные взаимодействия и образуют связи с гидрофобными (неполярными) группами. В результате разрываются и внутримолекулярные водородные связи. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.

Ренатурация белков

Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется рена-турацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.

Источник

Пищевая химия

Пищевая химия (лекция 8)

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

Источник

Денатурация: особенности процесса, влияющие факторы, механизмы и последствия

Что такое белки?

Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека. Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет. Функции белка можно разделить на 9 основных:

Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме. Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме.

Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми. Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.

Что такое денатурация белка?

Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:

Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.

Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.

Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.

Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.

Особенности процесса

Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.

Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.

Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.

Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.

Свойства денатурированных белков, виды денатурации

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Свойства денатурированных белков:

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.

Факторы, вызывающие денатурацию белков

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.

Что происходит в процессе денатурации белков

Японский остров привлекает туристов веганской едой

В процессе денатурации белка имеет место разрыв химических связей (дисульфидных, водородных, ван-дер-ваальсовых, электростатических и др.), которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы, что обуславливает изменение пространственной структуры белка. Следует отметить, то в большинстве случаев первичная структура белка в процессе денатурации не нарушается, поэтому после раскрутки цепи полипептидов (стадия нити), протеин может снова стихийно скручиваться, при этом образуя «случайный клубок», то есть переходит к хаотическому состоянию, отличного от нативной конформации.

Процесс денатруации белков происходит при температуре выше, чем 56 °С.

Типичными признаками необратимой денатурации белков является снижение гидрофильности и растворимости белков, увеличение оптической активности, изменение изоэлектрической точки, уменьшение устойчивости белковых растворов и молекулярной массы и изменение формы белковых молекул, увеличение вязкости и усиление способности к расщеплению ферментами, переход молекулы в хаотическое состояние, при котором наблюдается агрегация частиц белка и выпадение их в осадок.

Схема денатурации белка: а — нативная молекула; б — развертывание полипептидной цепи; в — стадия нити; г — случайный клубок

При непродолжительном действии денатурирующего агента (например, органического растворителя) возможно восстановление нативной структуры белка. Этот процесс называется ренатурацией. При ренатурации происходит восстанавлениене только структуры, но и биологических функций белка. С денатурацией связаны процессы переработки продуктов питания, изготовления одежды, обуви, консервирования и сушки овощей и фруктов. Результатом необратимой денатурацией протеинов является потеря способности к прорастанию семян при длительном хранении, особенно при неблагоприятных условиях. Процесс денатурации белков широко применяется в медицине, ветеринарии, фармации, клинике и биохимических исследованиях с целью осаждения протеина в биологическом материале с целью дальнейшей идентификации в нем низкомолекулярных и небелковых субстанций, с целью как установления наличия протеина, так и его количественного определения, для обеззараживания слизистых покровов и кожи, для конъюгации солей тяжелых металлов при терапии отравлений солями свинца, ртути, меди и т.п. или с целью профилактики подобных токсикозов на предприятии.

Процесс денатурации белков происходит также при приеме фармакологических препаратов танальбина и танина, на чем базируются их противовоспалительное и вяжущее действие. Вяжущие свойства танина базируются на его способности осаждать протеины с синтезом плотных альбуминатов, защищающих от раздражения тканей, в частности чувствительные нервные окончания. При этом уменьшается проявление воспалительной реакции, а также снижаются болевые ощущения и происходит непосредственное уплотнение мембран клеток. Препарат танальбин представляет собой продукт взаимодействия белка казеина с танином — в отличие от танина, данный препарат не оказывает вяжущего действия на слизистую оболочку желудка и ротовой полости. Только после попадания в кишечник он поддается процессу расщепления, выделяя при этом свободный танин. Применяется в медицине и ветеринарии как вяжущее лекарственное средство при хронических и острых болезнях кишечника, в частности у детей.

В практике фармацевтики использование процессов денатурации белка дает возможность контролировать качество протеиновых препаратов, например, в ампулах.

Последствия

После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.

Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.

Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.

Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.

Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Источник

Денатура – определение, типы, функции и примеры

Определение денатурирования

Денатурирующий биологический молекула относится к потере своей трехмерной (3-D) структуры. Поскольку молекулы, такие как белки и ДНК, зависят от своей структуры для выполнения своей функции, денатурация сопровождается потерей функции. Однако денатурация не оказывает влияния на аминокислотную последовательность самого белка.

Структура белков

Структуру белка можно разделить на четыре уровня – первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Белки изготовлены из линейных полимеров аминокислоты и это формирует их первичную структуру. Даже когда полипептид синтезируется на рибосома, он начинает складываться и формировать элементы своей вторичной структуры. Наиболее распространенными признаками вторичной структуры белка являются альфа-спирали и бета-складчатые листы, образованные посредством обширной водородной связи. Эти локальные структуры, образованные соседними аминокислотами, затем собираются вместе, образуя третичная структура где остатки, которые находятся далеко друг от друга в первичной структуре, могут объединяться в одной и той же пространственной области. Это позволяет определенным аминокислотам присутствовать в активный сайт или для взаимодействия с другими молекулами и для поддержки других частей белка, которые складываются в отличительную форму.

Примеры денатурированных белков

Хотя денатурация белка вредна для клетка выживание, это часто встречается в повседневной жизни. Например, яичный белок в основном состоит из растворимых белков и является жидким и прозрачным в свежих яйцах. При кипячении тепло денатурирует белки и теряет их растворимость. Денатурированные белки агрегируют и образуют массу, которая теперь непрозрачна и тверда. Аналогичным образом, изменение рН молока путем добавления кислот, таких как лимонная кислота, из лимонного сока, приводит к денатурации молочных белков и сгущает молоко. Твердая белая часть, которая отделяется от сыворотки, представляет собой денатурированный белок. Это также можно увидеть, когда молоко естественным образом сжимается из-за бактериальной колонизации. бактерии может производить молочную кислоту как побочный продукт обмена веществ. При правильном контроле этот процесс денатурации используется для приготовления йогурта и свежего сыра.

Денатурированные белки участвуют в ряде заболеваний, от болезни Паркинсона, болезни Альцгеймера до хореи Хантингтона. Люди, страдающие от этих болезней, имеют ненормально свернутые белки в некоторой части своего тела, с головной мозг а также нервная система быть особенно восприимчивым. Кроме того, одной из основных причин слепоты является наличие денатурированных белков в хрусталике глаза. В этом случае считается, что денатурация возникает из-за старения или из-за чрезмерного воздействия УФ-излучения.

Типы денатурации

Денатурация может быть классифицирована на основе агента, который заставляет белок терять свою вторичную, третичную или четвертичную структуру. Водородные связи, ионные взаимодействия, гидрофобный взаимодействия и силы Ван дер Ваала участвуют в удержании этих структур вместе. Такие нековалентные взаимодействия нарушаются рядом факторов, включая тепло, излучение, органические растворители, кислоты, основания и соли, поскольку они могут изменять гидрофобные взаимодействия внутри белка, влиять на водородные связи и мешать ионным взаимодействиям.

Тип I: денатурация по изменению рН

РН решение оказывает важное влияние на структуру белка, потому что он изменяет количество и характер водородных связей и ионных взаимодействий, которые имеют место между различными аминокислотами. При физиологическом pH многие аминокислотные боковые цепи заряжаются из-за потери или усиления иона водорода.

На самом деле, большинство аминокислот существуют в виде цвиттериона внутри клеток.

Когда атом водорода ковалентно связан с сильно электроотрицательным атомом, таким как кислород или азот, он получает частичный положительный заряд. Из-за небольшого размера атома водорода этот частичный заряд достаточен для создания высокой плотности заряда, которая может оказывать сильное притяжение неподеленной пары электронов на другом атоме. Это притяжение лежит в основе водородной связи. Он чувствителен к изменениям рН, потому что изменение концентрации ионов водорода может изменить природу функциональных групп. Например, аминокислоты, такие как аспарагин, цистеин или тирозин, содержат полярные группы в своих боковых цепях. Эти атомы могут взаимодействовать друг с другом посредством водородных связей на основе их пространственной близости и ориентации различных боковых цепей. Однако при изменении pH эти полярные группы могут протонироваться или депротонироваться, изменяя их способность образовывать водородные связи. Кроме того, образование альфа-спирали или бета-плиссированного листа включает образование водородных связей между карбоксилатными и аминными группами каждой аминокислоты. Если большое количество таких взаимодействий прерывается, белок разворачивается и становится денатурированным.

Наконец, pH влияет на общий заряд полипептида, и это влияет на растворимость белка. Если суммарный заряд белка становится равным нулю, он может накапливаться и выпадать в осадок.

Тип II: Химическая денатурация

Некоторые химические вещества и органические растворители могут вызывать денатурацию белка. Органические растворители разрушают структуру белка, потому что большинство белков изолируют свои гидрофобные остатки по направлению к центру молекулы, когда они складываются в свою уникальную форму. По существу, трехмерная структура полипептида оптимизирует энергию молекулы, снижая взаимодействие гидрофобных боковых цепей с водной средой. Присутствие химических веществ, таких как бензол или этанол, изменяет эти взаимодействия и может иногда приводить к «переворачиванию» белка, когда внутренние остатки присутствуют снаружи с потерей структуры и функции.

Моющие средства и другие амфипатический молекулы также могут быть особенно разрушительными. Эти молекулы имеют тот же эффект, разрушая гидрофобные взаимодействия и водородные связи. Вспенивание, наблюдаемое во время экстракции белка в лабораториях, а также пена, связанная с бытовыми моющими средствами, частично объясняется их денатурирующим действием на белки. Тяжелые металлы и высокие концентрации соли могут влиять на образование ионных связей, в то время как хаотропные агенты, такие как мочевина, могут оказывать значительное разрушительное воздействие на сеть водородных связей.

Тип III: денатурация теплом и радиацией

Когда температура биологического образца увеличивается, это приводит к общему увеличению кинетической энергии каждого атома и увеличению энтропии системы. Все атомы и молекулы начинают сталкиваться друг с другом с более высокой энергией, а также с увеличением поступательного, вращательного и вибрационного движения. Это снижает прочность водородных связей и ослабляет влияние неполярных гидрофобных взаимодействий. Это одна из причин, по которой организм использует высокую температуру для борьбы с инфекциями. Это попытка замедлить или остановить рост микроорганизмов, чтобы иммунная система могла очистить болезнетворные микроорганизмы. Тем не менее, длительная высокая температура может также нанести вред белкам внутри хозяина, поэтому температуры выше 104 градусов по Фаренгейту (40 градусов Цельсия) считаются опасными. Длительное воздействие солнечного излучения также приводит к потере структуры белка. Солнечные ожоги и катаракта в глазу – только два примера его вредных эффектов. Излучение от других источников (таких как рентгеновский аппарат или от радиоактивных материалов) также может вызвать повреждение белков и привести к ряду заболеваний.

Функции денатурации

Кроме того, денатурация также участвует в изменениях в трехмерной структуре нуклеиновых кислот. Когда две нити ДНК раскручиваются, говорят, что они подвергаются денатурации. Этот тип денатурации важен для транскрипция и репликация ДНК. Он также используется в лабораторных методах, таких как полимеразная цепная реакция, для получения большого количества копий ДНК за короткий промежуток времени.

Эффекты денатурации

Денатурация приводит к потере функции белка. В ферменте на основе белка это может быть небольшое изменение в конформации активный сайт что делает его неспособным катализировать реакцию. Для белков, подобных антителам, потеря формы лишает их способности распознавать и связывать антигены. Когда большое количество белков в клетке денатурируется, клетка подвергается серьезному стрессу при удалении этих молекул и синтезе функционального белка. Когда этот процесс переполняет клетку, она либо подвергается апоптоз или вызывает болезнь. В связи с влиянием денатурации белка на формирование заболевания было интересно проанализировать, возможно ли побудить белок переродиться в свою первоначальную форму после денатурации. До сих пор исследованиям in vitro удалось добиться такого изменения только в нескольких белках, таких как сывороточный альбумин, РНКаза и гемоглобин.

викторина

1. Какие из этих связей НЕ обычно участвуют в создании вторичной или третичной структуры белка?A. Водородные связиB. Ковалентные связиC. Ионные взаимодействияD. Ни один из вышеперечисленных

Ответ на вопрос № 1

В верно. Ковалентные связи обычно не участвуют в создании вторичной или третичной структуры белка. Хотя ковалентные связи важны для формирования линейных полимеров аминокислот, они не имеют первостепенного значения в структурах более высокого порядка. Дисульфидные мостики являются исключениями из этого правила. Тем не менее, в восстановительной среде, такой как цитозоль Дисульфидные мостики встречаются не часто.

2. Почему изменение рН приводит к денатурации белка?A. Изменяет первичную аминокислотную последовательностьB. Изменяет электроотрицательность атомаC. Изменяет образование водородной связи между различными остаткамиD. Все вышеперечисленное

Ответ на вопрос № 2

С верно. Изменения pH напрямую не влияют на ковалентные связи. Следовательно, они не изменяют первичную аминокислотную последовательность. Электроотрицательность атома не изменяется и не зависит от рН.

3. Какой из этих белков был успешно перенесен?A. ГемоглобинB. РНКазыC. Сывороточный альбуминD. Все вышеперечисленное

Ответ на вопрос № 3

D верно. Сообщалось, что все три белка проходят успешную ренатурацию in vitro с возвращением функции и трехмерной структуры.

Источник