Что такое белки катализаторы в биологии

Вопрос 1. Какие вещества называются катализаторами?
Вещества, которые изменяют скорость химической реакции, оставаясь к концу ее неизменными, называются катализаторами.

Вопрос 2. Какую роль играют ферменты в клетке?
Ферменты – это белковые катализаторы, синтезируемые клетками. Они регулируют скорость и специфичность тысяч химических реакций, протекающих в клетке. Ферменты могут действовать в качестве катализатора не только в клетке, где они образовались, но и за её пределами, например, пищеварительные ферменты работают в полости желудочно-кишечного тракта. Многие ферменты просто растворены в цитоплазме. Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и соединение небелковой природы (органическое — кофермент или неорганическое — ионы различных металлов). Ферменты строго специфичны: каждый фермент катализирует определенный тип реакций, в которых участвуют определенные виды молекул субстратов.

Вопрос 4. Почему большинство ферментов при высокой температуре теряет каталитические свойства?
Высокая температура среды, как правило, вызывает денатурацию белка, т. е. нарушение его природной структуры. Поэтому при высокой температуре большинство ферментов утрачивает свои каталитические свойства.

Вопрос 5. Почему недостаток витаминов может вызвать нарушения в процессах жизнедеятельности организма?
Многие витамины входят в состав ферментов. Поэтому недостаток в организме витаминов ведет к ослаблению активности ферментов в клетках, а следовательно, может вызвать нарушения в процессах жизнедеятельности.

Источник

Характеристики биологического катализатора и примеры

катализ

Химические реакции включают энергию: исходные молекулы, участвующие в реакции, или реагенты начинаются с определенной степени энергии. Дополнительное количество энергии поглощается для достижения «переходного состояния». Впоследствии энергия высвобождается с продуктами.

Разница энергий между реагентами и продуктами выражается как ΔG. Если уровни энергии продуктов выше, чем у реагентов, реакция является эндергонической, а не спонтанной. Напротив, если энергия продуктов ниже, реакция является экзергонной и спонтанной.

Однако, если реакция является спонтанной, это не значит, что она будет происходить с заметной скоростью. Скорость реакции зависит от ΔG * (звездочка обозначает энергию активации).

Читатель должен помнить об этих понятиях, чтобы понять, как происходит функционирование ферментов..

ферменты

Что такое фермент?

Характеристики ферментов

Ферменты существуют в нескольких формах. Некоторые состоят исключительно из белков, в то время как другие имеют небелковые области, называемые кофакторами (металлы, ионы, органические молекулы и т. Д.).

Таким образом, апофермент представляет собой фермент без его кофактора, и комбинация апофермента и его кофактора называется голоферментом..

Это молекулы значительно большего размера. Однако только небольшой сайт фермента непосредственно участвует в реакции с субстратом, и этот регион является активным сайтом.

Когда реакция начинается, фермент связывается со своим субстратом, поскольку ключ связан со своим замком (эта модель является упрощением реального биологического процесса, но служит для иллюстрации процесса).

Все химические реакции, которые происходят в нашем организме, катализируются ферментами. На самом деле, если бы этих молекул не существовало, нам пришлось бы ждать сотни или тысячи лет, чтобы реакции завершились. Следовательно, регуляция ферментативной активности должна контролироваться очень специфическим образом..

Номенклатура и классификация ферментов

Существует шесть основных типов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы; отвечает за: окислительно-восстановительные реакции, перенос атомов, гидролиз, присоединение двойных связей, изомеризацию и связывание молекул соответственно.

Как работают ферменты?

Разница между продуктами и реагентами остается одинаковой (фермент на нее не влияет), так же как и распределение. Фермент облегчает формирование переходного состояния.

Ферментные ингибиторы

Обычно процесс ингибирования является обратимым, хотя некоторые ингибиторы могут оставаться связанными с ферментом почти постоянно.

примеров

В наших клетках и в клетках всех живых существ содержится большое количество ферментов. Однако наиболее известны те, которые участвуют в метаболических путях, таких как гликолиз, цикл Кребса, цепь переноса электронов и другие..

Сукцинатдегидрогеназа является ферментом типа оксидоредуктазы, который катализирует окисление сукцината. В этом случае реакция включает потерю двух атомов водорода..

Разница между биологическими катализаторами (ферментами) и химическими катализаторами

Есть катализаторы химической природы, которые, подобно биологическим, увеличивают скорость реакций. Однако есть заметные различия между молекулами обоих типов..

Ферментативные реакции происходят быстрее

Большинство ферментов работают в физиологических условиях

Поскольку биологические реакции проводятся внутри живых существ, их оптимальные условия окружают физиологические значения температуры и pH. Химикам, с другой стороны, нужны резкие условия температуры, давления и кислотности.

специфичность

Ферменты очень специфичны в реакциях, которые они катализируют. В большинстве случаев они работают только с одним субстратом или с несколькими. Специфика также относится к типу продукции, которую они производят. Ассортимент субстратов химических катализаторов значительно шире.

Силы, которые определяют специфичность взаимодействия между ферментом и его субстратом, являются такими же, которые определяют конформацию одного и того же белка (взаимодействия Ван-дер-Ваальса, электростатические, водородные и гидрофобные связи).

Ферментативная регуляция является точной

Наконец, ферменты обладают большей способностью регуляции, и их активность варьируется в зависимости от концентрации различных веществ в клетке..

Среди регуляторных механизмов мы находим аллостерический контроль, ковалентную модификацию ферментов и изменение количества синтезируемого фермента..

Источник

Катализаторы биологические

Смотреть что такое «Катализаторы биологические» в других словарях:

КАТАЛИЗАТОРЫ — вещества, ускоряющие химические реакции. Вещества, замедляющие реакции, называются ингибиторами. Биологические катализаторы называются ферментами. Катализаторами служат синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Большой Энциклопедический словарь

Катализаторы — вещества, ускоряющие химические реакции (ср.: ингибиторы замедлители реакций). Биологические К. называются ферментами. Наиболее распространенными К. являются: синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Российская энциклопедия по охране труда

катализаторы — вещества, ускоряющие химические реакции. Вещества, замедляющие реакции, называются ингибиторами. Биологические катализаторы называются ферментами. Катализаторами служат синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Энциклопедический словарь

Катализаторы — (см. Катализ) вещества, как правило, ускоряющие (в противоположность ингибиторам) скорость химических реакций. Катализаторы не смещают равновесие, а изменяют скорости прямой и обратной реакций, способствуют скорейшему достижению равновесия.… … Начала современного естествознания

ПОЛИМЕРЫ БИОЛОГИЧЕСКИЕ — (биополимеры) природные макромолекулы, играющие осн. роль в биол. процессах. К П. б. относятся белки, нуклеиновые кислоты (НК) и полисахариды. П. б. образуют структурную основу всех живых организмов; все процессы в клетке связаны с… … Физическая энциклопедия

Катализатор — (Catalyst) Определение катализатора, механизм действия катализатора Определение катализатора, механизм действия катализатора, применение катализатора Содержание Содержание 1. в химии Виды катализаторов Механизм действия катализаторов Требования,… … Энциклопедия инвестора

КАТАЛИЗ — ускорение химических реакций под действием малых количеств веществ (катализаторов), которые сами в ходе реакции не изменяются. Каталитические процессы играют огромную роль в нашей жизни. Биологические катализаторы, называемые ферментами,… … Энциклопедия Кольера

Катализ — (от греч. katálysis разрушение) изменение скорости химических реакций в присутствии веществ (катализаторов (См. Катализаторы)), вступающих в промежуточное химическое взаимодействие с реагирующими веществами, но восстанавливающих после… … Большая советская энциклопедия

фермент — Термин фермент Термин на английском enzyme Синонимы Аббревиатуры Связанные термины активный центр катализатора, белки, биологические моторы, биологические нанообъекты, биосенсор, генная инженерия, иммобилизация, кинезин, клетка, лаборатория на… … Энциклопедический словарь нанотехнологий

Биотехнологии — Биотехнология интеграция естественных и инженерных наук, позволяющая наиболее полно реализовать возможности живых организмов или их производные для создания и модификации продуктов или процессов различного назначения. Чаще всего применяется в… … Википедия

Источник

Ферменты

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

Кроме названных энзимов, существуют еще:

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Источник