Что такое белки ферменты и белки гормоны

#Sekta: информационный портал

Пишем статьи о питании, тренировках и здоровом образе жизни на основе научных исследований

Белки

Белки составляют около 20% от общей массы тела человека: 40-50% из них приходится на мышцы, 20% – на кости и хрящи, 16% – на кровь, 10%-15% – на кожу.

БЕЛОК И ЕГО ФУНКЦИИ В ОРГАНИЗМЕ

Сами белки состоят из аминокислот, которые скрепляются между собой органическими соединениями. В процессе пищеварения, белки из продуктов сначала распадаются на составные части – аминокислоты – которые затем используются для построения собственных белков человека.

На протяжении дня в организме постоянно происходит распад и синтез белка. Недостаток аминокислот может помешать этому процессу, что приведёт к тому, что организм начнет расщеплять собственные белки, чтобы устранить нехватку незаменимых аминокислот.

Классификация белков

Существует два варианта классификации белков: по аминокислотному составу и по происхождению.

В зависимости от происхождения, белки обычно делят на два типа: животный и растительный.

Белки, включающие в себя полный набор незаменимых аминокислот, называют полноценными. Белки, в которых не хватает одной или нескольких аминокислот, либо они находятся в слишком малом количестве – неполноценные белки.

Незаменимые аминокислоты в достаточном количестве содержатся преимущественно в продуктах животного происхождения – мясе, рыбе, яйцах, молочной продукции. Исключением является соевый белок, который по аминокислотному составу схож с мясным. Среди круп лидером по содержанию незаменимых аминокислот является киноа.

Белки содержат в своём составе порядка 20 основных аминокислот, 9 из которых классифицируются как незаменимые (то есть их единственный источник – пища), в то время как остальные синтезируются в организме человека (заменимые).

Незаменимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в теле взрослого человека, и их источники:

Функции белков в организме

1. Пластическая (структурная) функция.
Из белков строятся все ткани и органы человека, они придают форму клетке и её составным частям.

2. Гормональная и ферментативная функция.
Белки являются основой всех ферментов (катализаторов), без которых невозможны усвоение пищи и все биохимические реакции в организме.

Белки-гормоны регулируют концентрацию веществ в крови и клетках, рост, размножение и многие другие процессы. Например, белок инсулин регулирует концентрацию сахара в крови и отправляет сахар в мышцы или печень.

3. Защитная функция.
Белок коллаген создает основу кожного покрова, который защищает организм от окружающей среды; белки-ферменты расщепляют токсины в печени; белки крови составляют основу иммунной системы организма и защищают от вирусов, бактерий и чужеродных белков.

4. Транспортная функция.
Белки обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и внутриклеточных структур, участвуют в переносе кислорода, липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов и лекарственных средств.

5. Распределительная функция.
Белки участвуют в распределении жидкости между внутри- и внеклеточной средой в организме.

6. Энергетическая функция.
При потреблении большего количества белка, чем необходимо для тканей и клеток организма, человеческое тело использует его в качестве энергетического ресурса. Эта функция включается при недостатке других источников энергии – углеводов и жиров.

7. Двигательная функция.
Белки актин и миозин обеспечивают движение мышц.

Особенности усвоения БЕЛКОВ

Процесс переваривания белков требует повышенной кислотности в желудке. Желудочный сок необходим для активизации ферментов, ответственных за расщепление белков на пептиды, а также за первичное расформировывание пищевых белков в желудке.

Из желудка пептиды и аминокислоты попадают в тонкую кишку, где часть из них всасывается через стенки кишечника в кровь, а часть расщепляется далее на отдельные аминокислоты.

Для оптимизации этого процесса нужно нейтрализовать кислотность желудочного раствора, и за это отвечает поджелудочная железа, а также желчь, вырабатываемая печенью и необходимая для абсорбции жирных кислот.

Белки из разных источников и даже разные белки из одного источника (казеин и белок из молочной сыворотки) утилизируются организмом с разной скоростью. Белки животного происхождения усваиваются организмом на 93-96%, растительного происхождения – на 62-80%.

Как и все питательные вещества, белки, поступающие с пищей, не обладают стопроцентной усвояемостью. Степень их всасывания может существенно меняться в зависимости от физико-химического состава самого продукта, потребляемых одновременно с ним продуктов, особенностей организма и состава кишечной микрофлоры. Поэтому при выборе источников белка, кроме полноценности, нужно учитывать усвояемость и биологическую ценность.

Многие белки после тепловой обработки усваиваются лучше (но не молочные и яичные), так как они становятся более доступными для ферментов желудочно-кишечного тракта. Однако тепловая обработка может снижать биологическую ценность белка из-за разрушения некоторых аминокислот (например, это относится к мясу).

Наиболее усвояемыми* считаются казеин (молочный белок), яичный белок, соевый белок, сыворотка (молочный белок). Далее в порядке снижения степени усвояемости идут говядина, нут, фрукты, чёрные бобы, овощи, другие бобовые, желтый колотый горох, зерновые и производные, арахис, рис, цельная пшеница.

* На основании коэффициента усвоения белков, скорректированного по аминокислотному составу (PDCAAS – Protein digestibility-corrected amino acid score), который учитывает аминокислотный состав (химическую ценность) и полноту переваривания (биологическую ценность) белков.

Перечень белков в соответствии со снижением их биологической ценности**: сывороточный белок, белок цельных яиц (в том числе, из желтка), яйцо (только белок), мясо и рыба, казеин, соевый белок, другие растительные белки.

** В соответствии с показателем биологической ценности (BV – biological value), характеризующим соотношение потребляемого и выделяемого азота.

Азот в организме откладывается в запас только в составе белков. Если в результате белкового распада азот выходит из их состава, то он удаляется с мочой. Для полноценного функционирования организма необходимо восполнение удаляемого азота.

Вопросы употребления белка в пищу

Сколько белка необходимо употреблять в день?

Энергетическая ценность белка равна энергетической ценности углеводов и составляет 4 ккал на 1 г. Но, как говорилось выше, у белка слишком много необходимых функций, чтобы использовать его исключительно как энергетический ресурс.

Организации разных стран, занимающиеся вопросами здоровья и благополучия населения, сходятся во мнении о необходимой доле белка в общем объёме калорий дневного рациона и рекомендуют поддерживать её на уровне 10-35%.

Рекомендуемый минимум белка (физиологическая потребность) варьируется в разных источниках от 0,6 до 1,7 г/кг массы тела (в среднем – 0,8-1 г на 1 кг). Потребность в белке зависит от возраста, пола, физической активности, климатических особенностей региона и характера трудовой деятельности.

Исследования по оптимальному количеству потребляемого в пищу белка продолжаются, этот вопрос пока не имеет однозначного ответа.

Потребление белка в количествах, выходящих за верхние и нижние границы потребностей организма, оказывает отрицательное влияние на обмен веществ и состояние жизненно важных органов и систем.

Например, в семидесятых годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдавших низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Это происходило из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы.

Воздействие избыточного количества белка иллюстрирует древняя казнь в странах Востока: приговоренных к смерти кормили только вареным мясом, и они умирали от самоотравления на 28-30-й день, то есть, гораздо раньше, чем при полном голодании.

Я слышал, что животный белок вреден. Правда ли это, нужно ли от него отказаться?

Сравнительно немного доказательств было собрано в отношении эффекта от количества пищевого белка, приводящего к развитию хронических заболеваний у здоровых людей.

Тем не менее, появляется всё больше доказательств того, что выбор продуктов питания с высоким содержанием белка играет определенную роль в состоянии здоровья, и что употребление в пищу белковых продуктов с учётом их состава и в оптимальных количествах может снизить риск некоторых заболеваний и преждевременной смерти.

Считается, что употребление растительного белка связано с более низким риском развития сердечно-сосудистых заболеваний и снижением уровня холестерина, в то время как употребление животного может повысить уровень инсулина в крови и увеличить вероятность развития воспалительных заболеваний кишечника, рака толстой и прямой кишки, рака предстательной железы.

В октябре 2015 года Международное агентство по изучению рака (IARC) Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) опубликовало сообщение о том, что потребление обработанного мяса является “канцерогенным для человека”, а потребление красного мяса “вероятно канцерогенно для человека».

В публикации на сайте Гарвардской медицинской школы сообщается, что переход на вегетарианский или веганский образ питания не является необходимым. Но при этом имеет смысл сократить потребление красного мяса и добавить в свой рацион другие источники белка.

Кроме того, крупное исследование, проведённое группой учёных Оксфордского Университета, показало, что смертность от наиболее распространённых заболеваний среди вегетарианцев и тех, кто употребляет животный белок, различается незначительно.

При этом уровень распространённости некоторых заболеваний выше среди невегетарианцев (например, рак поджелудочной железы, лимфома), некоторых – среди вегетарианцев (например, колоректальный рак). Также было установлено, что среди веганов (но не вегетарианцев) в целом выше уровень смертности от заболеваний сосудов мозга, респираторной системы.

Если я веган, необходимо ли сочетать злаки и бобовые в одном приеме пищи для того, чтобы получить все необходимые аминокислоты?

Раньше действительно считалось, что их нужно совмещать, но актуальные исследования показывают, что не надо изводить себя скрупулезными подсчетами – достаточно питаться разнообразно на протяжении дня и на протяжении недели.

Поэтому если утром вы едите кашу (овсянка, рожь, пшеница, рис), а вечером бобовые, риска недобрать необходимые аминокислоты не будет. Более того, если в рационе ещё периодически присутствует соя, то можно быть уверенным, что все потребности организма в незаменимых аминокислотах удовлетворяются.

При этом необходимо понимать, что если вы избегаете употребления мясной и молочной пищи, и в вашем меню много продуктов, состав которых характеризуется малым количеством полезных жиров, аминокислот и витаминов (мучные изделия, рафинированные зерновые и рафинированные крупы), то ваш организм подвергается тяжёлой нагрузке.

Как выбрать и употреблять белковую пищу?

При формировании рациона нужно учитывать усвояемость белков из данного продукта и пищевую ценность продукта (наличие витаминов, жиров (ненасыщенных и насыщенных), минералов, клетчатки) и его калорийность. Например, гамбургер будет содержать много белка, но также много насыщенных жирных кислот, соответственно, его пищевая ценность будет ниже, чем у куриной грудки.

Дэниэл Пендик, бывший главный редактор вестника Harvard Men’s Health Watch, сообщает о предположении исследователей, что потребление белка является более эффективным, если употреблять его равномерно с основными приёмами пищи и перекусами в течение дня, а не загружать белками ужин.

Есть ли группы людей, которые нуждаются в повышенном потреблении белка?

Протеин жизненно необходим каждому человеку, но существуют некоторые группы с повышенной потребностью в нём. Группы людей, которым требуется большее количество белковой пищи:

Авторы: Дегтярь Елена, PhD; Кардакова Мария, MSc; Анастасия Кокоулина, сотрудник научного отдела Школы идеального тела #Sekta

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник